Rappel :

– La glycémie correspond au taux de glucose dans le sang. Sa valeur normale est comprise entre 0,8 et 1 g.L-1.

– Le glucose est d’origine alimentaire, il provient de la digestion des glucides complexes.

– L’amylase salivaire est une enzyme ( protéine) qui permet la digestion de l’amidon.

Pb I. Quel est le rôle des enzymes dans la digestion des glucides complexes ?

q1, 2 et 3 p 167

I- Les enzymes catalysent la digestion des glucides complexes

Doc. 1 et 2 :

• L’amidon est une macromolécule.
• Il doit être hydrolysé par différentes enzymes pour donner des molécules plus courtes.
• C’est le glucose qui est absorbable par l’intestin.
• Cette digestion est très progressive et prend du tempsè l’appellation de « sucre lent » .

Doc. 2 et 3 :

• En présence d’eau, l’hydrolyse ne peut pas se réaliser dans un temps suffisamment court, sauf dans des conditions de température et d’acidité non compatibles avec celles des organismes
• Les enzymes rendent ces réactions possibles dans les conditions de la vie : milieu aqueux neutre, température inférieure à 40 °C.

Doc. 4 :

• Si l’on estime que la totalité de l’amidon a été digérée au bout de 5 minutes (absorbance 0,2), la moitié a été digérée au bout de 45 secondes (absorbance 0,4).
• La vitesse de la réaction enzymatique correspond à la pente de la courbe.
  • Elle devient de plus en plus faible au cours du temps.
  • En début de réaction, elle est maximale (vitesse initiale).

Schéma bilan :

Bilan :

• Le glucose est un glucide simple venant de la digestion de glucides complexes (amidon, glycogène…) d’origine alimentaire.
• La digestion se déroule grâce à l’intervention d’enzymes digestives produites à différents niveaux du tube digestif (glandes salivaires, estomac, pancréas, intestin).
• Les enzymes sont des biocatalyseurs :
• elles permettent d’accélérer une réaction chimique dans les conditions physiologiques
• elles participent à la réaction sans être modifiées par la réaction.

Pb II-quelles sont les propriétés des enzymes à l’origine de leur spécificité ?  TP 2

1- La structure de l’enzyme q 1 et 2 p 169

• 1 :
  • L’amylase est une protéine formée d’une seule chaîne.

Doc. 2 et 3 :

• Le site actif endroit où il se lie au substrat.
• Les acides aminés les plus conservés au cours de l’évolution sont situés dans le site actif de l’enzyme.
• Une mutation de ces acides aminés serait défavorable à la survie de l’organisme qui en est porteur
• Une telle mutation ne serait donc pas transmise aux générations suivantes (processus de sélection naturelle)

2- Spécificité du substrat p 170-171

Doc. 1 :

• L’amylase hydrolyse seulement l’amidon et non pas l’ovalbumine.
• La pepsine hydrolyse seulement l’ovalbumine et pas l’amidon.
• Chacune de ces enzymes est spécifique d’un substrat.

Doc. 1 à 3 :

• L’enzyme possède une complémentarité de forme avec son substrat.
• Une enzyme ne pourra catalyser de réactions que sur un substrat dont la forme s’ajuste à la forme de son site actif.

3- Spécificité d’action

Doc. 4 :

• Ces quatre enzymes agissent sur le même substrat mais elles ne catalysent pas les mêmes réactions chimiques.

Doc. 4 et 5 :

• L’utilisation d’un logiciel de visualisation moléculaire fournit les listes d’acides aminés suivantes :
  • – Site actif de la G6PI : Ile156, Gly157, Ser159, Ser209, Lys210, Thr211, Thr214, Gln353, Glu357, Gln511, Val514, Lys518, His388.
  • – Site actif de la G6PD : Lys171, His201, Tyr202, Lys205, Glu239, Asp258, His263, Lys360, Arg365, Gln395.
  • Les sites actifs de ces deux enzymes n’ont pas la même composition en acides aminés.
  • CC En conséquence, elles ne catalysent pas les mêmes réactions chimiques.

Bilan :

• Une enzyme est une protéine dont la forme aménage un site actif capable de l’associer avec son substrat.
• À ce niveau, des acides aminés particuliers réalisent la catalyse enzymatique.
• Une enzyme catalyse une réaction précise sur un substrat précis.
• Ceci est lié à la structure de l’enzyme (qui détermine la spécificité de substrat) et à sa composition en acides aminés (qui détermine les propriétés de l’enzyme, sa spécificité d’action).

PB III – Quelle est l’influence conditions du milieu sur l’activité d’une enzymatique TP + (p. 172-173)

Doc. 1 :

• A pH 7 la pente de la courbe décrivant la variation de la quantité de substrat est la plus élevée.

CC le pH optimal est égal à 7.

Doc. 1 et 2 :

• Un changement de pH modifie les charges des acides aminés catalytiques et empêcher la réaction.
• Il peut aussi modifier les charges d’acides aminés impliqués dans la structure et conduire à un changement de forme de l’enzyme ce qui rend plus difficile la formation d’un complexe enzyme-substrat.

Doc. 3 :

• A 37 °C que la réaction est la plus rapide : la totalité de l’amidon a disparu au bout de 9 à 12 minutes.
• À 20 °C, on note un début de réaction à 12 minutes seulement (teinte plus claire avec le test à l’eau iodée).
• À 0 °C et à 65 °C, on ne décèle aucune transformation.
• L’action catalytique de l’amylase est donc optimale à 37 °C. Elle est néanmoins possible à 20 °C mais elle est plus lente. Elle apparaît impossible à 0 °C et à 65 °C.
• Pour déterminer si l’inactivation est réversible ou définitive, on peut replacer les solutions enzymatiques préalablement portées à 0°C et à 65 °C à une température de 37 °C pendant quelques minutes puis appliquer le même protocole.
• Si la réaction se produit, l’inactivation est réversible.
• L’altération par la chaleur est irréversible. En revanche, à 0 °C, l’action des enzymes est stoppée mais le processus est réversible.

Doc. 3 et 4 :

• Lorsque la température diminue, l’agitation des molécules diminue, plus de temps est nécessaire pour que des complexes enzyme-substrat se forment.
• Lorsque la température dépasse une certaine limite, les enzymes perdent leur forme et ne peuvent plus catalyser de réaction sur le substrat.

Bilan

• Le pH modifie la structure des enzymes ou les propriétés de certains acides aminés, ce qui peut conduire à une diminution de la vitesse enzymatique.
• La température augmente les probabilités de rencontre entre enzyme et substrat et donc la vitesse enzymatique. Au-delà d’une valeur optimale, la structure de l’enzyme peut être définitivement altérée.